Белки. Структура белков.
Белок – одна из важнейших составляющих нашего организма (ссылка на обобщающую ст.). Белки обуславливают течение основных жизненных процессов (рост тканей, обмен веществ, и др.) в живом организме. Белки – основной пластический материал, который лежит в основе клеток, из него состоят все органы тела, костная и соединительная ткани. Белок составляет до 45 % сухой массы человека, причем, половина всех белков приходится на мышцы.
Белок составляет, также, основу ферментов, гормонов, иммуноглобулинов, гемоглобина, составляющих пищеварения, механизмов генерации нервных импульсов и др.
Белки участвуют в энергетических процессах, происходящих в организме.
Как известно, основной структурной единицей белков являются аминокислоты, каждая из которых имеет, как минимум, одну основную группу - аминогруппу (NH2) и одну кислотную – карбоксильную группу (COOH). Аминокислоты принято рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой. Основная структура аминокислоты представляет собой цепочку атомов, на одном конце которой находится положительно заряженный ион водорода (Н+), а на другом — отрицательно заряженная гидроксильная группа (ОН–). При этом, структурно, аминогруппа может быть связана с разным атомом углерода, что обуславливает изомерность и важные специфические особенности конкретных аминокислот.
Важность структурного расположения данного атома углерода подчеркивается соответствующим названием: альфа -, бета- , гамма - и др. Для белков структурной единицей является альфа – аминокислота. Это объясняется тем, что при соединении в длинные цепи, как это происходит в белках, только альфа – аминокислоты могут обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул. Но, вообще, в природе встречаются аминокислоты, в которых аминогруппа NH2 связана с более удаленными от карбоксильной группы атомами углерода. Определяющей характеристикой альфа - аминокислот является химическая природа радикала R - группы атомов, непосредственно связанной с альфа – углеродным атомом и не участвующей в пептидных связях. Эти радикалы образуют боковые группы (цепи) структуры.
Каждая альфа-аминокислота (кроме глицина) может существовать в двух формах: L - форме и D – форме. В белки живых организмов входят альфа - аминокислоты L – ряда. В то же время, следует отметить, что D-аминокислоты достаточно широко распространены в живой природе, в частности входят в состав олигопептидов.
Число альфа-аминокислот, отличающихся R-группой, весьма велико, но для нормальной жизнедеятельности организм нуждается в полном наборе всего из 20 (или, как иногда пишут 21) основных альфа – аминокислот L – ряда.
Чрезвычайно важную роль играет пространственная структура соединения этих аминокислот. Существует огромное количество возможных вариантов первичной структуры даже для коротких белков. Например, существует более 10 триллионов способов собрать белок длиной всего в 10 аминокислот. И в реальности многообразие белков чрезвычайно велико - предполагается, что в природе существует несколько миллиардов индивидуальных белков (например, только в бактерии кишечной палочки присутствует более 3 тыс. различных белков).
Таким образом, огромное разнообразие белков определяется как количеством входящих в них аминокислотных остатков, так и последовательностью и пространственной структурой их расположения.
Аминокислоты соединяются друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь (ковалентная) образуется при соединении одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты.
Принято короткие цепи, имеющие менее 50 аминокислотных остатков, называть пептидами (молекулярный вес 3500 – 10 000 дальтон), а белки, имеющие более 50 аминокислот – полипептидами. Наиболее часто белки имеют в своей структуре порядка 100 – 400 аминокислотных остатков.
Выделяют четыре характерных структуры белка. Первичная структура – это последовательность аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. Вторичная структура возникает из-за того, что отдельные участки белковой молекулы закручиваются в спираль (образуют складчатый слой). Дополнительные связи определяют формирование третичной структуры белка.
Четвертичная структура образуется, когда молекулы белка, имеющие третичную структуру, взаимодействуют друг с другом через радикалы аминокислот. В результате формируется молекула в виде нити (фибриллярные белки) или в виде шара (глобулярные белки).
Фибриллярные белки структурно представляют собой нитевидные молекулы, скрепленные друг с другом поперечными связями и образующие длинные волокна или слоистые структуры. Они обладают высокой механической прочностью, нерастворимы в воде и выполняют главным образом структурные и защитные функции. Типичными представителями таких белков являются кератины волос и шерсти, коллагены тканей и сухожилий.Глобулярные белки представляют собой одну или несколько полипептидных цепей, свернутых в компактную структуру сферической формы, или глобулу. Глобулярные белки обычно хорошо растворимы в воде, к ним относятся почти все ферменты, белки тканей, транспортные белки крови и др.
Белки, состоящие из одних аминокислот, называются простыми (протеины). Если с полипептидной цепью связаны химические соединения иной природы, например, атомы металла, то такие белки являются сложными (протеидами).
В зависимости от состава небелковых компонент протеиды подразделяются на нуклеопротеиды (с нуклеиновыми кислотами), липопротеиды (с липидами), гликопротеиды ( с соединениями углеводов), фосфопротеиды (с фосфатной группой), металлопротеиды (с ионами металла), и др. К протеидам относятся и многие ферменты.
Для синтеза белка в организме человека важнейшими являются 20 аминокислот, из них 8 являются незаменимыми. К ним относятся фенилаланин, метионин, треонин, триптофан, валин, лизин, лейцин, изолейцин. Эти аминокислоты не синтезируются в организме человека. (Объясняется это тем, что процесс их синтеза включает много стадий, большое количество ферментов и, в итоге, оказывается настолько сложным, что в организме не реализуется). Остальные аминокислоты - аланин, аспарагиновая кислота, цистин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, орнитин, пролин, серин, таурин, являются заменимыми. Из них агринин, цистеин и тирозин считаются условно заменимыми, так как они могут быть синтезированы организмом из других аминокислот.
С питанием в организм должны поступать все незаменимые аминокислоты, причем, что, крайне важно, и в необходимых количествах, и в необходимых соотношениях. Отсутствие или недостаток, хотя бы одной из аминокислот, может привести к серьезным нарушениям здоровья.